☆高校生物です☆ 36の(2)がわかりません！！特に解答の蛍光ペンで引いているところがわかりません。 どなたかよろしくお願いします🙇‍♀️

リードC OK35 生物の分類 次の文章を読み、あとの問いに答えよ。 基本問題 生物の名前は,国際的な取り決めに基づくア)によって表記される。 ヒトの (ア) は Homo sapiens である。 Homo は (イ)名, sapiens は(ウ)名であり,2語 を組み合わせたものが種名である。 また、 分類はその共通性の程度によって階層的に まとめられている。種どうしを比較して似ている種を(イ)というグループにまとめ, さらに(イ) どうしを比較して似ているものを(エ)というグループにまとめるとい うように,下位の階層を上位の階層のグループにまとめていくやり方が一般にとられ ている。ヒトの分類学的位置は,階層の上位から順に真核生物 (オ)・動物 (カ)・ 脊索動物(≠) ・ 哺乳(霊長 (ケ) ヒト (エ)・ヒト(イ)・ヒト,という 種の位置づけになる。 (文章中のに当てはまる語句を答えよ。 カンガルーの祖先動物が分かれたのは、およそ何億年前と考えられるか。 最も適 切なものを次の(ア)~(ク)から選べ。 (ウ) 3.5億年前 (エ)5.5億年前 (夕) 7.5 億年前 (ア) 1.8 億年前 (イ) 2.7億年前 (オ) 6.5億年前 (カ) 7.0 億年前 (キ) 7.1 億年前 ヘモグロビンα 鎖のアミノ酸配列を比較してみると、多くの動物で非常によく似 また配列が存在する。 その理由として最も適切なものを次の(ア)~(エ)から選べ。 (ア) そのアミノ酸配列を指定しているヌクレオチド鎖は、ヒストンとの結合部位で あり,変異を受けにくいため。 (イ)そのアミノ酸配列のペプチド結合は非常に強固で変異を受けにくいため。 (ウ)そのアミノ酸配列を指定しているヌクレオチド間の結合が強固で変異を受けに くいため。 (エ)そのアミノ酸配列がヘモグロビンα鎖の機能に重要で, それが変異すると生存 に不利になるため。 第 (2) 下線部について、 この命名法を何というか。 (3)(2)の方法を考案した, 「分類学の父」ともよばれる人物名を答えよ。 A 36 分子系統樹 ① 進化に関する以下の記述を読み, あとの問いに答えよ。 同じ名称のタンパク質でも生物によってアミノ酸の配列に違いがあり, 変異の度合 いと進化の速度が関係していることがわかってきた。このことを利用して生物の進化 カモノハシ ウシ 的隔たり (進化的距離) を表す分 コイ カンガルー ウシ 0 43 65 26 カモノハシ コイ カンガルー 43 0 75 49 65 75 0 71 26 49 71 0 子系統樹がつくられるようにな った。 表は, 4種の動物の間で ヘモグロビン α鎖のアミノ酸配 列を比較し, それぞれの間で異 なるアミノ酸の数を示したもの である。 また, 図は,表から考えられるウシ, カモノハシ, コイ, カンガルーの分子系統樹である。 ただし, Pはウシ, カ モノハシ, コイ, カンガルーの共通の祖先動物を表している。 さらに2種の動物を結んでいる線の長さは表の数値にほぼ対 応しており,かつ, 各動物から共通の祖先動物までの進化的 距離は等しいと仮定している。 [ 近畿 ] 恩 37 分子系統樹② 表1はある生物群 (種 A, B, C,D,E) に関して ある遺伝 論述 子のDNAの塩基配列を調べ, 整列させたものである(塩基配列番号1~20)。 種Aと 同じ塩基の場合は 「・」で示してある。 表 1 塩基配列番号 1 2 4 種A T A 種B . . C 種D A . 種A 3 CG . G 0. C 5 CGG GG 6T. 7 A . 20 G 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 T A C 9 G. 8A. .. . . . T . A 種B 種C 種D 図1 図 HAT 種E 表2 カンガ カモノ 種A ウシルー ハシ コイ 種B 6 C (ア) 6 fill D 4 (イ) (ウ) 共通祖先 fill E 7 5 (エ) 7 (1) ウシとカンガルーの祖先はおよそ1.3億年前に分かれたと仮定すると,表と図か ら,ヘモグロビンα鎖の1つのアミノ酸が別のアミノ酸に変異するのに, およそ 何年必要と考えられるか。 最も適切なものを次の(ア)~(キ)から選べ。 (ア) 10 万年 (イ) 100 万年 (ウ) 1000 万年 (エ) 2500 万年 (オ) 5000 万年 (カ) 7500 万年 (キ) 1億年 (2) (1) で得られた結果と表より, 共通の祖先動物Pから,ウシ、カモノハシ, コイ, CG . G 8TA AT T C C A G A . . . . . T AA C . . . 種 A (1) 種間の塩基配列の相違数をかぞえ、表2の(ア)~(エ)に入る数字を答えよ (2) 種間の塩基配列の相違数が小さいほど2種の生物は近縁であるという考え方 づき, 表2をもとに種A~Eの系統関係を推定し,図1の系統樹の (オ) ( )にB~Dの記号を入れよ。 (3) さまざまなタンパク質のアミノ酸配列やDNAの塩基配列の比較をしたとき [京都産業 れらの分子の機能と配列変化速度にはどのような関係があるか。

アミノ酸・タンパク質 下の写真についてです。1枚目が問題で2枚目が答えで青マーカー囲まれてる（３）がわかりません。 特に、どのようにして等電点が中性にならないとわかるのか、がわかりません よろしくお願いします

化学 ユニット |基礎対策 共通テスト対策 高分子化合物 アミノ酸、タンパク質、核酸 THE 鉄則 ・ビウレット反応で2個以上のペプチド結合を検出, キサントプロテイン反応でア ミノ酸中のベンゼン環を検出 ◆DNAは二重らせん構造, RNAは1本のヌクレオチド鎖からなる THE step2鉄則を使って問題を解く 1 次の文章を読んで、下の問 1~3に答えよ。 α-アミノ酸は略号で答えよ。 α-アミノ酸は,一般に右図の構造をもつ。 いくつかのα-アミノ酸の名称 (略号)とRの 構造を下の表に示しておく。 表中の5個のα-アミノ酸からなるペプチドPがあり、アミノ酸の 配列を,左側を N 末端 (H2N-をもつ末端)として, Ai-A2-A3-A4-A5 と表す。 ペプ チドPは次の(1)~(6)の性質をもち、表のR中のNH2とCOOHはペプチド結合に関与しないものとする。 -R 等電点分子量 名称(略号) (1) N 末端に位置するα-アミノ酸(Ai) 6.00 89 を調べると Ala だった。 5.96 117 5.68 105 (2) 加水分解すると異なる5種類の α-アミノ酸が検出された。 5.74 149 2.77 133 (3) 濃硝酸を加えて加熱すると, 黄色 に変化した。 さらに、アンモニア水を 加えて塩基性にすると, 橙黄色に変 9.74 146 5.66 181 チロシン (Tyr) 化した。キサントプロテイン→ベンガン (4) 水酸化ナトリウム水溶液を加えて加熱し、酸を加えて中和したあとに,酢酸鉛(II)水溶液を加えると、黒 色沈殿が生じた。 |アラニン (Ala) バリン (Val) セリン (Ser) メチオニン (Met) アスパラギン酸(Asp) リシン (Lys) - CH3 -CH(CH3 ) 2 -CH₂-OH -(CH2)2-S-CH3 -CH2-COOH - (CH2)4-NH2 |- CH2OH 問3 A2~A5 のα-アミノ酸を答えよ。 A: ( ) As ( Ada - Lys & A³-A4 - As a (5) トリプシンという酵素で分解すると, ジペプチドとトリペプチドに分かれた。その二つのペプチドのそれぞれ の等電点はどちらも中性付近であった。 なお, トリプシンは、ペプチド中の塩基性α-アミノ酸のC側の (-COOH に由来する) ペプチド結合を分解する。 (6) 上記(5) で得られたジペプチドの N 末端に位置する α-アミノ酸の分子量は, C 末端に位置するα-アミノ 酸の分子量よりも小さかった。 問1 (3)の反応の名称を書け。また, (3)から表のどのα-アミノ酸があるとわかるか。 反応(キサントプロテイン) アミノ酸( H-C-NH, COOH 問2 (4)の黒色沈殿の化学式を書け。また, (4)から表のどのα-アミノ酸があるとわかるか。 ・Tyr ) 光殿 (PbS) アミノ酸 (Met) ) A₁ ( ) A5 ( Ala - As-Lyst Au-As

なぜカルボキシ基が2つあったら、区別して考えるんですか？

問 3. 化合物 A と同じ分子量 261 である, アミノ酸B(グリシン Gly), C(アラニン Ala), D (アスパラギン酸 Asp) によるトリペプチドの構 造異性体は,次の12種である。 ただし,酸性アミノ酸のAsp には2つの COOH があるので, C1, C2 としてペプチド結合 CONH が同時 COOH -C2ONH- を区別する。 11 と 12 は, 中央のAsp の2つの にペプチド結合をする場合である。 [] 1 H₂N-Gly-CONH-Ala-CONH-Asp-COOH (2) H₂N-Gly-CONH-Asp-C₁ONH-Ala-COOH Te. 3 H2N-Gly-CONH-Asp-C2ONH-Ala-COOH 4 H2N-Ala-CONH-Gly-CONH-Asp-COOH (5 H₂N-Ala-CONH-Asp-C₁ONH-Gly-COOH (6) H2N-Ala-CONH-Asp-C2ONH-Gly-COOH 7 H₂N-Asp-C₁ONH-Gly-CONH-Ala-COOH at 2 SOXHD NA DAS

ペプチド結合において、シス型は立体障害を起こしますが、トランス型も立体障害を起こすのですか？また、立体障害が少ないプロリンなどは、なぜα‬ヘリックスを形成することができないのですか？ 教えてください。お願いします🙇‍♀️

ペプチド結合において、シス型は立体障害を起こしますが、トランス型も立体障害を起こすのですか？また、立体障害が少ないプロリンなどは、なぜα‬ヘリックスを形成することができないのですか？ 教えてください。お願いします🙇‍♀️

ポリペプチドとヌクレオチドの違いってなんですか

翻訳の図なんですけど、水色の3つの四角って何ですか？

mRNAの塩基配列にもとづいてポリペプチドが合成される。 ミノ酸 - tRNA -アンチ コドン 一コドン ニット 5' 3' 5' リボソームの進行方向 sada ②ポリペプチド鎖の伸長 リボソームがmRNA上をコドン1 つ移動するごとに, 相補的なアンチ コドンをもつtRNA が結合する。 アミ ノ酸どうしがペプチド結合によって連 結され, ポリペプチドが伸長される。 3' ポリペプチド 基礎 in 終結因子 3' 終止コドン ③翻訳の終結 リボソームが終止コドンに達すると, 細胞 質基質中に存在するタンパク質 (終結因子)が これに結合し, 翻訳が終結する。 ポリペプチ ドが放出され, リボソームは2つのサブユニ ットに解離してmRNAから離れる。

有機化学です！ 写真の問題がわかないので教えてほしいです。 よろしくお願いします🙇

験1と,合成したオレンジⅡIで羊毛を染色する実験2 を行った。以下はそ である。 実験 1 オレンジⅡIの合成 スルファニル酸(カ-アミノベンゼンスルホン酸 分子量 173)1.73gを炭酸ナト リウム水溶液に溶かした後、氷水で5℃以下に冷却し、亜硝酸ナトリウム水溶 液と塩酸を加えた。 これに, 2-ナフトール (分子量144) 2.88gを水酸化ナトリウ ム水溶液に溶かした溶液を加えると,溶液の色が赤色に変化した。10分程度反 応させた後,反応液に食塩を加え生成物を析出させた。 ろ過して得られたオレン ジII (式量350) の結晶を少量のエタノールで洗浄し、エタノールを蒸発させて除 いた後, 質量を測定すると2.10gであった。 NH2 Na2CO3 NaNO2 HCI SO3H スルファニル酸 +N=N₂ HD SO3- LOH NaOH 2-ナフトール OH ·N=N₁ オレンジ ⅡI ・SO 3 Na ( 500 0.8 実験2 羊毛の染色 think CEBUS DO 生成したオレンジⅡIを0.20gずつ, それぞれ弱酸性の溶液と弱塩基性の溶液 least に溶かした後、 羊毛を入れ、沸騰させて染色した。 弱塩基性の溶液を用いた場合 に比べて, 弱酸性の溶液を用いた場合の方がよく染色された。 この理由を次のよ うに考察した。 繊維と染料は, それぞれがもつ官能基の間で水素結合やイオン結合を形成した

問3を教えて頂きたいです🙇‍♀️ 解説を読んでも理解できません💦

DNAの塩基配列に突然変異が生じる (b) 領域の塩基配列の変異でも。 タンパク質のアミノ酸配列に影響を与えない場合もめる。 1.文中の(ア)~(エ)に適切な語を入れよ。 問2.下の図1は,下線部(a)のようすを模式的に示したものである。次の①~④の物 質や酵素が図のどこに相当するかを, DNA の例示に従って, 線を用いて図に示せ。 さらに, 転写が進行する方向, および翻訳の (A) 0.71 μm (B) 進行する方向を矢印で示し, “転写の方向” お よび“翻訳の方向”と明記せよ。 ②mRNA ①翻訳中のタンパク質 ③RNAポリメラーゼ ④ リボソーム 問3. 図1の(A)-(B)は、この遺伝子の転写領域 の長さを示している。 この遺伝子から合成さ れるタンパク質の分子量を求め, 有効数字3 図 1 桁で答えよ。計算式も示すこと。 ただし, (A)-(B)間がすべてタンパク質に翻訳され るものとする。DNAの10 ヌクレオチドで構成される鎖の長さを34Å (オングスト ローム, 10-10 m), アミノ酸の平均分子量を118とする。 日日 T17/1\~ the E DNA

ペプチドとはなんですか？