ページ1:

พลังงาน (energy) : ความสามารถในการทำให้เกิดงาน และอาจเกิดได้หลายรูปแบบ เช่น ก.สิทลัยรสาร ก.เคลื่อนไหวของส่วนประกอบต่าง ๆ ก.รักษาสมดุล
สามารถแบ่งได้ 2 แบบ 1. พลังงานศักย์ (potentinal energy) - พลังงานที่สะสมในสสาร หรือโมเลกุล
2.พลังงานจลน์ (kinetic
energy
พลังงานที่เกิดเมื่อสารเคลื่อนที่หรือมีการหดตัวของกล้ามเนื้อ
น พันสูง
NH₂
ฟงงานพันธะทั่ง
Adenosine triphosphate : ATP - ตัวกลางในการรับส่งพลังงาน และยังเป็นอนุพันธ์ของ nucleotide nucleotide derivative)
ประกอบด้วย : ribose เบสอะดีนีน (adenine) หมู่ฟอสเฟต 3 หมู่
หมู่ฟอสเฟต o-p-0 - - - - - - - - - CH
(พลังงานสะสม)
CH
0.
°°
0°
0
(ATP
Hon
NH₂
ON
H₂O
Adenosine diphosphate : ADP - ATP เกิดปฏิกิริยาสลายหมู่ฟอสเฟต ด้วย 4.0 (hydrolysis reaction)
Ginawa Energgy + ADP P ซึ่งพลังงานที่ได้จะเป็นพลังงานที่เซลล์ สามารถนำไปใช้ในกิจกรรมการฯ ได้
0
-CH₂
Do
0
0°
H
ADP
H ON
H
OH
เกริ่นก่อนนะจ๊ะ การเกิดปฏิกิริยาเคมีต้องมีการสลายพันธะเคมีและการสร้างมพองเคมีของผลิตภัณฑ์ที่ได้
พลังงานที่นำไปใช้สลายน์พอ เคมี เรียกว่า พลังงานก่อกัมมันต์ (activation energy En) มีค่า E, มาก ปฏิกิริยาเกิดชา
มีค่า E, น้อย ปฏิกิริยาเกิดเร็ว (คงเร่งปฏิกิริยาเคมี : catalyst ]
พลังงานที่สำคัญใน สมช. อยู่ในรูป potentinal energy ที่เรียกว่า
3 ที่สะสมใน โมเลกุลของสารอาหาร
พลังงานเคมี ( chemical
energy
และจะมีการเปลี่ยนให้อยู่ในรูปพลังงานที่ทำไปใช้ในกิจกรรมได้
การที่จะให้ App กับไปเป็น ATP จะต้องเติมหมู่ฟอสเฟตให้กับ App (phosphorylation)
การเติมหมู่ฟอสเฟตให้สารอินทรีย์
energy
N
.. Adenosine ®®®
Triphosphate
Adenosine ®©
diphosphate
℗
phosphate
ผล Ener
ADP P
0
(A)
NCH
เอนไซม์ (Enzyme) : ทำหน้าที่หลักในการเร่งปฏิกิริยาเคมีในสมช. enzyme เกือบทุกชนิดเป็นสารประเภท protein ยกเว้น enzymeกลุ่ม ribosome (ribozyme)
enzyme เพื่อทำหน้าที่จะไม่เข้าไปทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้น แต่จะไปลดค่าพลังงาน EA แซม eiei
+
0-P-ON
ความแตกต่างระหว่าง enzyme กับ catalyst : enzyme มีค.จำเพาะต่อสามทั้งต้น และจะทำงานในอุณหภูมิและค่า pH ที่เหมาะสม สามารถควบคุมการทำงานได้ (เร่งปฏิกิริยาได้ดีกว่า catalyst)
catalyst จะทำงานในอุณหภูมิและค่า pH ที่รุนแรง
การทํางานของ enzyme
สารตั้งต้น ( substrate ) จับกับ enzyme ที่บริเวณร่า (active site ) เกิดเป็นสารประกอบ enzyme - substrate complex : ES complex
จากนั้นเพิ่ม 4.0 เข้าไปสลายพันธะ จนหลุดออกมาเป็นผลิตภัณฑ์ เมื่อมีการรวมตัวกัน enzyme จะเปลี่ยนโครงสร้าง 3 มิติ เล็กน้อยเพื่อจับกับสารตั้งต้น เรียกแนวคิดที่ว่า induced - Sit model
ปัจจัยที่มีผลต่อก.ทำงานของ enzyme
1.อุณหภูมิ (Temperature) : ถ้าอุณหภูมิสูงเกิน enzyme จะสูญเสียสภาพธรรมชาติ ( denaturation) แต่ถ้าอุณหภูมิต่ำ อัตราการทำงานที่ต่ำลง (enzyme freezing)
1.ค่า pH : มีผลต่อการแตกตัวของหนูใช้จัง R - group ) ของกรดอะมิโนในโมเลกุล โดยเฉพาะบริเวณ active site ทำให้ amino acid มีประจุทางกัน โครงรูป 3 มิติของ enzemy
เกิดการเปลี่ยนแปลง การสูญเสียสภาพธรรมชาติ ( denaturation)
3.ค.เข้มข้นของสารตั้งต้น / เอนไซม์ : ถ้าคมเข้มข้นของสารก็มาพยาก และเพิ่มค.เพิ่มขึ้น enzyme เข้าไปอีก จะส่งผลให้อาการเร่งปฏิกิริยาเคมีเพิ่มขึ้นด้วย
เมื่อสาวทั้งต้นมีค่าตั้งแต่ 1 ขึ้นไป อัตราการเกิดปฏิกิริยาเคมีจะสูงสุดแก่นั้น (Vmax) เพราะ enzyme ถูกใช้หมดแล้ว
cofactor : สารเคมีชนิดอื่นที่ไม่ใช่ protein และอยู่ในโมเลกุลของ enzyme เพื่อให้ ทำงานได้ เริ่ม ไลออนในโลหะต่างๆ
coenzyme
enzyme
ทํางานได้
| enzyme เช่น วิตามิน
สารอินทรีย์ที่อยู่ในโมเลกุลของ enzyme
โดยสารเคมีบางชนิดที่จับกับโมเลกุลของ enzyme แบบถาวร
สามกลุ่มที่ทำหน้าที่เป็น prosthetic group
แต่อาจมีสารเคมีบางกลุ่มที่ยับยั้งการทำงาน enzyme (ตัวยับยั้ง : inhibitor) แบ่งเป็น 2 กลุ่ม
1.ยับยั้งแบบย้อนกลับได้ (reversible inhibitor ) จะสร้างพันธะซึ่งควายกับ enzyme แบ่งเป็น 2 แบบ
1.1) ตัวยับยังแข่งขัน ( competitive inhibitor ) จับกับ enzyme as active site เพราะมีโครงสร้างคล้าย substrate analog
แก่นเพิ่มคนเข้มข้นของ substrate analone เพื่อให้ enzyme จับกับตัวยับยั้งได้น้อยลง
A substrate can
bind normally to the
active site of an
enzyme
Acompetitive
inhibitor mimics the
substrate, competing
for the active site
1.2) ตัวยับยั้งแบบไม่แข่งขัน ( non competitive inhibitor) จับกับบริเวณอื่นที่ไม่ใช้ active site ของ enzyme ทำให้ conformation 3 มิติ เปลี่ยนไป
ประสิทธิภาพการเร่งต่ำลง
2. ตัวยับยั้งแบบย้อยกลับไม่ได้ (irreversible reaction ) จะจีบก็บenzyme ถาวร อาจะสร้างพันธะ Covalent bond แบบถาวร
(a) Normal binding
(b) Competitive inhibition
นลังรามอิสระของปฏิกิริยาเคมี
Energy of
reactants
Activation energy (EA)
without enzyme
Activation energy (EA)
with enzyme
time
กลไกการทํางานของเอนไซม์
Eye
Substrate
Active site
Enzyme
Competitive
inhibitor
Change
in free
energy
(AG)
Energy of products
Anoncompettive
inhibitor binds to the
enzyme away from
the active site, atering
the corformation of
the enzyme so that its
active site no longer
unctions
Noncompetitive inhibitor
(c) Noncompetitive inhibition